¿Qué es la Vía Ubiquitina-Proteasoma?

Significado | Concepto | Definición:

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La vía de la ubiquitina- proteasoma es una vía intracelular que permite que una célula digiera proteínas que son viejas y, por lo tanto, no es probable que funcionen bien, o proteínas que se deformaron cuando se crearon. Sin la vía ubiquitina-proteasoma que rastrea las proteínas que no funcionan con tanta eficacia como las proteínas más nuevas, una célula terminaría desperdiciando valiosos recursos biológicos, lo que tendría un efecto negativo en todo el organismo, ya sea que ese organismo sea unicelular o múltiple. celular.

Esta vía es ubicua, al igual que la apropiadamente denominada "ubiquitina", y se puede encontrar en organismos que van desde arqueobacterias unicelulares hasta seres humanos.

La ubiquitina se puede encontrar en arqueobacterias unicelulares.

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La ubiquitinación es un proceso que, como su nombre indica, le ocurre a la mayoría de las moléculas de proteínas celulares. A medida que las proteínas celulares pasan por procesos metabólicos u otros ciclos biológicos, a menudo se ubiquitinan con el uso y la repetición cíclica.

Este es un indicador biológico de la edad o el uso de una determinada proteína. Al marcar una proteína con cadenas de ubiquitina que indican cuántas veces se ha ciclado una proteína, una célula tiene una forma de saber qué proteínas se están descomponiendo y deben ser digeridas, dando paso a que los componentes de aminoácidos reciclados creen nuevas proteínas. resultado de ese desglose.

La ruta de la ubiquitina-proteasoma es impulsada por la energía proporcionada por el ATP.

Para algunas moléculas, la ubiquitinación puede cambiar la función de una proteína, de la misma manera que la fosforilación . Una sola instancia de ubiquitinación no marca una proteína para la digestión a través del proteasoma.

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La poliubiquitinación, sin embargo, marca una proteína para la degradación en la ruta ubiquitina-proteasoma al desviar esa molécula poliubiquitinada hacia el proteasoma.

La vía de la ubiquitina-proteasoma es impulsada por el trifosfato de adenosina (ATP), una fuente de energía intracelular común. Las enzimas asociadas con la ubiquitinación, como E1, E2, E3 y E4, facilitan la ubiquitinación de proteínas , independientemente de si esa proteína se etiqueta solo una vez o se vuelve poliubiquitinada.

Hay muchas variantes diferentes de enzimas específicas dentro de estas familias de enzimas E1-E4. Cuando la proteína poliubiquitinada finalmente se encamina al proteasoma, también se debe proporcionar ATP para que el proteasoma tenga suficiente energía de activación para romper los enlaces de la proteína marcada para la degradación.

Por tanto, la ruta ubiquitina-proteasoma puede considerarse como un reciclador de proteínas intracelular. Rompe las proteínas viejas o mal plegadas en unidades más pequeñas (aminoácidos o pequeños grupos de aminoácidos) que luego la célula puede usar para crear nuevas proteínas.

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Si bien la poliubiquitinación es la causa más común de degradación de proteínas impulsada por el proteasoma, el proteasoma también puede descomponer proteínas disfuncionales o mal plegadas de una manera independiente de la ubiquitina.

Dado que el proteasoma juega un papel útil en la función del sistema inmunológico , el proteasoma también puede degradar algunas moléculas intracelulares debido a la presentación de antígenos como consecuencia de las respuestas del sistema inmunitario intracelular.

 

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